canlıların kimyasal içeriği ve temel bileşenleri
advertisement
CANLILARIN KİMYASAL İÇERİĞİ VE TEMEL BİLEŞENLERİ • Vücudumuzdaki bir hücrede yaklaşık 2 metre uzunluğunda DNA molekülü bulunur. • Bitki hücrelerinin duvarlarında bulunan selüloz dünyada en çok bulunan organik maddedir. • Yüzey gerilimi bazı böceklere su üzerinde durma yeteneği kazandırır. • İyot eksikliği guatr hastalığına neden olur. Multidisipliner bilim; Biyoloji • • • • • Kimya Fizik Tıp Ziraat Gıda vb.. • Biyolojik düzenlenme atom seviyesinden başlayarak canlı seviyesine kadar uzanır. Bir elementin özelliği atomlarının yapısına bağlıdır. Eksi yük bulutu (2 elektron) A) B) • Bir elementin davranışı onun atom yapısı tarafından belirlenir. • Helyum çekirdeği 2 nötron(gri) ve 2 proton(pembe) içerir. İki elektron çekirdek çevresinde hızla hareket eder. Birinci modelde elektronlar eksi yüklü bulut şeklinde temsil edilmektedir. • Elektronlar sadece belirli potansiyel enerji düzeylerinde bulunurlar. Elektronun bir düzeyden diğerine geçebilmesi için enerji kazanması yada kaybetmesi gerekir. ELEKTRONLARıN DAĞıLıMı Birinci Kabuk İlk 18 elementin elektron konfigürasyonu İkinci Kabuk Üçüncü Kabuk • Hidrojenin 1, helyumun 2 elektronu ilk kabukta yer alır. • En dıştaki elektron kabuğuna valans kabuğu denir. • Aynı sayıda valans elektronuna sahip olan elementlerin (Örneğin flor ve klor) kimyasal özellikleri birbirlerine benzer. • He, Ne, Ar valans kabukları dolu 3 elementtir. Elektron Yörüngeleri • Elektron orbitalleri (yörüngeleri) bir atoma ait elektronların en yüksek olasılıkla bulundukları alanlardır. Her orbital en fazla 2 elektron taşıyabilir. • Birinci enerji kabuğu sadece 1s orbitalinden oluşur ve 2 elektron taşır. Örnek He. İkinci enerji kabuğu en fazla 8 elektron bulundurabilir. Bir tane 2s yörüngesi 3 tanede 2p yörüngesi içerir. 2p yörüngesi x, y, ve z eksenleri boyunca yerleşmiştir. • B i r a t o m u n v a l a n s kabuğunun tamamlanması için gereken elektronların sayısı genellikle atomun kaç tane bağ oluşturacağını belirler. • 2 oksijen atomu 2 çift valans elektronunu paylaşarak bir molekül oksijen oluşturur. • Dört tane hidrojen atomu bir karbon atomunun en dış kabuğundaki elektronları sekize tamamlayarak metan oluştururlar. POLAR VE APOLAR KOVALENT BAĞLAR • B ir atomun kovalent bağ elektronuna karşı gösterdiği ilgi elektronegativite olarak adlandırılır. Aynı elementin iki atomu arasındaki bir kovalent bağda elektronlara karşı gösterilen çekim gücü birbirine eşittir. • Elektronların eşit olarak paylaşıldığı bu tip bağa polar-olmayan kovalent bağ denir. Oksijen ve Hidrojen moleküllerindeki bağlar örnek verilebilir. • Bir atomun daha elektronegatif başka atoma bağlı olduğu diğer bileşiklerde bağ elektronları eşit olarak paylaşılmaz. Bu tip bağa polar kovalent bağ denir. Örneğin su molekülündeki hidrojen atomlarıyla oksijen arasındaki bağlar polardır. • En çok elektonegatif atomlardan biri olan oksijen ortaklaşa k u l l a n ı l a n e l e k t r o n l a r ı hidrojenden daha çok kendisine çeker. • Ortaklaşa kullanılan elektronların oksijen çekirdeği etrafında geçirdiği süre, hidrojen çekirdeği etrafında geçirdikleri süreden daha fazladır. • Su molekülü içindeki elektronların eşit olmayan biçimde paylaşılması oksijen atomunun kısmi eksi yükle, her hidrojenin ise kısmi artı yüke sahip olmasına neden olur. • Bir valans elektronu, sodyumdan (Na) klora (Cl) aktarılabilir. Böylece her iki atomun valans kabukları tamamlanır. Sodyum atomu net + 1 yük taşıyan katyon, klor atomu ise net – 1 yük taşıyan anyon haline gelir. Zıt elektrik yükü taşıyan atomlar ya da iyonlar arasındaki çekim bir iyonik bağdır. Zayıf kimyasal bağlar canlı kimyasında önemli rol oynarlar. • Zayıf bağlanmanın avantajı moleküller arasındaki temasın kısa süreli olabilmesidir. Örneğin haberci moleküller sinir hücrelerini yüzeyinde bulunan reseptörlere kısa süreliğine bağlanırlar. • Hidrojen bağı elektronegatif bir atom ile başka bir elektronegatif atoma kovalent bağlı bir hidrojen atomu arasındaki zayıf çekim gücüdür. • Van der Waals etkileşimleri ise zayıf nitelikte olup sadece atomlar ve moleküller birbirlerine H O çok yaklaştıkları zaman ortaya çıkarlar. Moleküller üzerindeki geçici artı ve eksi yük taşıyan H bölgelerin birbirlerini çekmesi bu bağın Hidrojen oluşmasının nedenidir. bağı Sadece moleküller arasında değil bir proteinin N farklı bölgeleri arasında da oluşarak üç boyutlu H biçimi güçlendirirler. H H Örn: ev keleri (geko) Biyolojide; • Moleküllerin biçimi kritik bir öneme sahiptir. Biyolojik moleküllerin birbirlerini tanıyarak tepki vermelerine neden olur. Örn; hipofiz bezi tarafından salgılanan endorfin sinyal molekülleri beyindeki reseptörlere bağlanmak suretiyle ağrıyı giderir yada stres durumlarında mutluluk verir. Opiat türü ilaçlar (morfin ve eroin) endorfinin reseptöre bağlanan kısmına çok benzer dolayısıyla aynı endorfin gibi ağrıyı azaltır yada ruh halini değiştirir. Kimyasal tepkimeler; • Maddenin bileşiminde değişikliğe yol açacak kimyasal bağlar kurulması ya da kırılması kimyasal tepkimeler olarak adlandırılır. Bu tepkime H ve O’nin kovalent bağlarını kırar ve Su’daki yeni bağları kurar. • Kimyasal tepkimelerin bir çoğu geri dönüşümlüdür. • İleri ve geri tepkimelerin hızları birbirine eşit olduğunda, kimyasal dengeye ulaşılır. SU ve Canlılar • Su moleküllerindeki polar kovalent bağlar hidrojen bağlarına neden olur. • Su polar bir moleküldür. • Bir su molekülünün oksijeni komşu moleküldeki hidrojen tarafından elektriksel olarak çekildiği zaman arada hidrojen bağı kurulur. • Her su molekülü en fazla dört su molekülü ile hidrojen bağı kurabilir. o • İnsanın vücut sıcaklığı olan 37’C deki sıvı suda herhangi bir anda moleküllerin % 15’i komşusu olan dört su molekülü ile kısa ömürlü bağlarla bağlı durumdadır. Dünyanın dörtte üçü su ile kaplıdır ve dolayısıyla hayat için vazgeçilmezdir. Suyun canlılar için önemi; • Polar özellikte olması suyu iyi bir çözücü yapmaktadır. • Kohezyon davranışı (hidrojen bağları sonucu düzenli bir yapı kazanmakta ve su molekülleri birbirine yakın konumda kalmaktadır.) Bitkilerdeki mikroskobik su iletim hücrelerindeki suyun yukarı çekilmesine yardımcı olur. • Sıcaklığı kararlı kılma yeteneği (Suyun özgül ısısı yüksektir. H bağları kırıldığında ısı soğurur, kurulduğunda ısı açığa çıkarır. Dolayısıyla sıcaklıkların canlıların yaşayabileceği limitlerde tutulmasına yardım eder. ) • Donduğunda genişlemesi • Çözücü olarak çeşitlenebilmesi Suyun yeni ortaya çıkan özellikleri canlılığı destekler ve diğer gezegenlerde canlıların evrimine katkıda bulunur. ve hareketsiz • Buz kristali içinde daha fazla boş alanlar bulunduğu için, buz aynı hacimdeki sıvı sudan daha az molekül içerir. Dolayısıyla yoğunluğu daha azdır. Donan su yoğunluğu az olduğu için yüzeyde oluşur. Göllerin üzerinde oluşan buz tabakası alttaki su tabakasında hayatın devam etmesini sağlar. Sofra tuzunun suda erimesi • Çözünen iyonların her biri hidrasyon kabuğu adı verilen ve su moleküllerinden oluşan b i r k ü r e i l e çevrelenmiştir. • İyonlar ya da polar bileşikler su molekülleri ile çevrelendiklerinde çözünürler ve çözünen olarak adlandırılırlar. • Hidrofilik bileşikler suya karşı çekim gösterdikleri halde, hidrofobik bileşikler sudan kaçma eğilimindedirler. Örneğin yağlar hidrofobiktir ve su da çözünmezler. • S u çeşitli maddeleri çözebilen bir çözücüdür. • İ yonik olmayan polar bileşiklerde, örneğin şeker ve proteinler gibi, suda çözünebilir. • P r o t e i n l e r i n d ı ş yüzeylerinde iyonik ve p o l a r b ö l g e l e r taşıyorlarsa suda çözünebilirler. Suyun disosiyasyonu H O à 2 ß H+ + OH- • İki su molekülü tarafından bir hidrojen bağında paylaşılan bir hidrojen atomu bir molekülden diğerine geçebilir. Proton kaybeden 3 su molekülü – 1 yük taşıyan OH- (Hidroksil) haline geçer. Diğer su molekülü ise H 0+ haline geçer. • Saf suda H+ ve OH- derişimleri eşit olmakla birlikte, asit ve baz adı verilen belirli çözünenlerin suya eklenmesiyle bu denge bozulur. • Asit adı verilen bileşikler suda çözündüğünde çözeltiye H+ verirler. HCl à H+ + Cl• B ir çözeltinin hidrojen iyonu derişimini azaltan bileşiklere baz adı verilir. Bazı bazlar ortama hidroksil iyonu vererek ortamdaki H+ derişimini azaltırlar. NH3 + H+ à NH4 NaOHà Na+ + OH• OH- derişimi H+ derişiminden fazla olan çözeltilere bazik çözeltiler denir. • Birbirine eşit olduğunda çözelti nötr adını alır. Tamponlar • Bir çözeltideki hidrojen ve hidroksil derişimlerindeki değişimi en aza indirecek bileşiğe TAMPON denir. • Tamponların varlığı biyolojik sıvıların pH’larında ortaya çıkabilecek değişiklikleri önler. Böylece insan3 kan pH’sının 7.4 civarında olmasını sağlar. • İnsan kanı pH’sını kararlı tutan tamponlardan en önemlisi karbonik asittir. Karbonik asit bikarbonat iyonu (HCO - ) ve hidrojen iyonu (H+) verecek şekilde disossiye olur. • Eğer kandaki H+ derişimi artarsa (pH düşerse) bikarbonat iyonu baz gibi davranmaya başlar ve çözeltideki fazla hidrojen iyonunu uzaklaştırır. Asit Yağmurları • Kirlilik içermeyen yağmurun pH’sı 5,6 civarındadır. Bu hafif asiditenin nedeni karbondioksit ve suyun oluşturduğu karbonik asittir. Asit yağmuru pH’sı 5,2 den daha düşük olan yağmur, kar ya da sis için kullanılan bir terimdir. • Asit yağmurların temel nedeni atmosferde bulunan kükürt oksit ve azot oksitlerdir. Bu bileşikler su ile etkileşerek kuvvetli asitleri oluşturur ve yağmur ya da kar şeklinde yeryüzüne dönerler. Asitlerin göller ve akarsular üzerindeki etkileri bahar mevsiminde karlar erimeye başladığında çok daha ağır olur. Burada yaşayan canlılara ciddi zarar verir. • Karaya düşen asit yağmurları kalsiyum ve magnezyum gibi bazı mineral iyonları yıkayarak uzaklaştırır. Bu mineraller toprak suyunun tamponlanmasına yardımcı olurlar ve bitki büyümesi için zorunlu besinlerdir. Dolayısıyla toprak kimyasını değiştirerek bitkileri olumsuz etkiler. Karbon ve Canlılardaki Çeşitliliği Biyolojik molekül çeşitliliğinin asıl sorumlusu karbon elementidir. • Organik kimya karbon bileşiklerini inceler. • Karbon atomları diğer dört atoma bağlanarak çeşitli moleküller oluşturur. • Biyolojik moleküllerin işlevlerinde az sayıda fonksiyonel grup anahtar rol oynar. Yapısal Formül Çubuk Formül Uzay Modeli ORGANİK MOLEKÜLLER • M olekül yapıtaşlarının çeşitliliği karbon atomlarından kaynaklanır. • M e t a n m o l e k ü l ü n d e karbon atomu diğer atomlara dört adet tekli kovalent bağ yaptığı zaman molekülün şekli düzgün dörtyüzlüdür. • E tilen molekülünde iki karbon atomu çift bağ ile bağlı ise bu karbonlara bağlı olan bütün atomlar aynı düzlem üzerinde olduğu için bu molekül düzlemseldir. Valans=1 Valans=2 Valans=3 Valans=4 • Organik moleküllerdeki temel elementlerin valansları oluşturabileceği kovalent bağ sayısıdır. • Bu sayı genellikle atomun en dış kabuğundaki elektron sayısını tamamlamak için gereken elektron sayısına eşittir. Etan Propan a)Uzunluk:Karbon iskeletleri farklı boydadır 1-Büten 2-Büten c)Çift bağlar:İskelet farklı konumlarda yer alan çift bağlar taşıyabilir. Bütan İzobütan b)Dallanma:İskeletler dallanmış ya da dallanmamış olabilir. Siklohegzan Benzen d)Halkalar:Bazı karbon iskeletleri halkalar halinde düzenlenirler. • Organik moleküllerin çeşitliliği karbon iskeletlerinin değişkenliğinden kaynaklanır. Hidrojen ve karbon içeren bu tür moleküllere hidrokarbonlar denir. • Yağlar; hidrokarbon kuyruklar içerir. Hidrofobik özellik gösterirler çünkü polar değildirler. Ayrıca enerji değerleri yüksektir. • Bir yağ molekülü bir baş ile üç adet hidrokarbon kuyruktan oluşur. Bu kuyruklar enerji depolar ve hidrofobik davranıştan sorumludurlar. a)Yağ molekülü b)Memelilerdeki yağ hücreleri Oksijen Karbon Hidrojen Yağ damlaları • Memelilerdeki yağ hücreleri yağ moleküllerini depolar. Yağ hücreleri yağ damlacıkları ile doludurlar. Bu damlacık çok sayıda yağ molekülünden oluşmuş bir yığın halindedir. İzomerler • İzomerler aynı molekül formülüne sahip oldukları halde, farklı yapı dolayısıyla farklı özelliklere sahip bileşiklerdir. • Yapısal izomerler kovalent bağlanma açısından birbirlerinden farklıdırlar. Geometrik izomerler çift bağ etrafındaki düzenleniş açısından birbirlerinden ayrılırlar. • E n a n t i o m e r l e r ( S t e r o i z o m e r l e r ) asimetrik karbon etrafındaki düzenlenişleri açısından birbirlerinden ayrılırlar. Uzaydaki düzenlenişleri farklı olan bu moleküller sağ el ve sol el örneğine benzer şekilde birbirlerinin ayna görüntüsüdür. • L-Dopa Parkinson hastalığının tedavisinde kullanılan bir ilaçtır. Bu hastalık sinir sistemindeki bir rahatsızlıktan kaynaklanır. L-Dopa (Parkinson hastalığna Karşı etkili) D-Dopa (Biyolojik olarak inaktif) • Bu ilacın ayna görüntüsüne sahip enantiomeri olan D-Dopanın parkinson hastaları üzerinde herhangi bir etkisi yoktur. Fonksiyonel Gruplar • Bir molekülün karbon iskeletine bağlı yan grupları molekülün kimyasal tepkimeleri üzerine önemli rol oynar. • H idroksil, karboksil, amino, sülfidril, fosfat ve karbonil önemli fonksiyonel gruplardır. • Fonksiyonel gruplar canlılardaki molekül çeşitliliğini mümkün kılar. Östradiol testosteron arasındaki fonksiyonel grup farklılığı moleküllerin etkilerini değiştirir. • Molekül mimarideki bu basit değişiklik omurgalıların dişi ve erkeği arasındaki anatomik ve fizyolojik farklılıklar ortaya çıkmasına neden olur. MAKROMOLEKÜLLER • Canlılardaki organik bileşikler polimer adı verilen zincir benzeri moleküllerdir. Polimer, birbirinin aynısı veya benzeri yapıtaşlarının kovalent bağlarla bağlanarak oluşturdukları uzun bir moleküldür. Polimerlerin yapıtaşları olarak görev yapan küçük moleküllere monomer denir. • Monomerlerin birbirlerine bağlandığı tepkime sırasında bir molekül su çıkışıyla birlikte arada bir kovalent bağ kurulur. Bu tepkime dehidrasyon olarak adlandırılır. • Polimerler hidroliz adı verilen olayla su alarak monomerlerine ayrılır. KARBONHİDRATLAR • Karbonhidratlar hem şekerleri hem de bunların polimerlerini içerirler. En basit karbonhidratlar monosakkaritlerdir (Şekerler). • En küçük olan şekerler yakıt ve karbon kaynağı olarak iş görürler. • Glukoz en önemli şekerdir. Su içinde çözünmüş haldeki glukoz molekülleri diğer birçok şeker gibi halkasal yapıdadırlar. Glukoz hücreler için temel besindir. a)Doğrusal ve halkasal formlar GLUKOZ b)Kısaltılmış halka yapısı Monosakkarit Çeşitleri • K arbonil grubunun yerine bağlı olarak aldoz ya da ketoz olarak adlandırılırlar. • Karbon iskeletlerinin uzunluğuna da göre sınıflandırılırlar. • Ş ekerler arasındaki farklılıklar ayrıca asimetrik karbon e t r a f ı n d a k i düzenlenişten kaynaklanır. örn. Glikoz ile galaktoz arasındaki farklılık Glukoz Glukoz Maltoz • Disakkarit iki monosakkaridin glikozidik bağ ile birleşmesiyle oluşur. Glukoz Fruktoz Sukroz • İki Glukoz biriminin dehidrasyon sentezi ile birleşmesinden maltoz, glukoz ve fruktozun birleşmesinden sükroz, glukoz ve galaktozun birleşmesinden ise laktoz oluşur. Kloroplast Nişasta Nişasta Amiloz Amilopektin Mitokondri Glikojen Glikojen • Nişasta ve Glikojen çok sayıda monosakkaritin birleşmesinden oluşan polimerdir. Bu polimerler, Polisakkaritler olarak bilinirler. • Birbirine dönüşebilen iki glikoz formu 1 nolu karbona bağlı hidroksil grubunun yerleşimi açısından farklılık taşır. • Nişasta ve glikojen depo polisakkarit selüloz ise yapısal bir polisakkarittir. • Nişasta ve selüloz bitkilerde, glikojen ise hayvanlarda bulunur. • Nişasta alfa glukoz monomerlerinin 1-4 bağı ile oluşur. • Selüloz beta glukoz monomerlerinin 1-4 bağı ile meydana gelir. Bağ açısından dolayı iki glukoz monomerlerinden biri başa aşağı şeklinde durur. • Selüloz yapısal bir polisakkarittir. Yeryüzünde en çok bulunan organik bileşiktir. • İnsanlar selülozu sindiremez. Bitki hücre duvarında birbirlerine hidrojen bağlarıyla tutunmuş paralel selüloz molekülleri, mikrofibril adı verilen yapılar halinde gruplaşır. • Başka bir yapısal polisakkarit eklembacaklıların kabuklarında bulunan kitin’dir. Deri gibi yumuşak olmakla beraber yapısına kalsiyum karbonat tuzunun katılmasıyla sertleşir. • Kitin selüloza benzemekle beraber glikoz monomeri azot içeren bir yan grup taşır. YAĞLAR (LİPİDLER) • Yağlar (Lipid) polimer yapıda olmayan büyük biyolojik moleküllerdir. temel işlevi enerji deposu olmalarıdır. • Mumlar ve bazı pigmentlerde lipidlere dahil olmakla beraber, yağlar fosfolipidler ve steroidler olmak üzere gruplara ayrılırlar. • Yağ moleküllerinin yapıtaşı bir molekül gliserol ve üç molekül yağ asidi’dir. • Gliserole eklenen her yağ asidi için bir molekül su uzaklaşır. • Y a ğ o l u ş u m u sırasında üç yağ asidinin her biri bir ester bağı ile gliserole bağlanır. • Y a ğ m o l e k ü l ü trigliserid olarakta adlandırılır. • Yağ asidinin bir ucunda karboksil grubu vardır. Yağ asitlerinin hidrokarbon zincirlerindeki polar olmayan C-H bağları yağların hidrofobik olmalarının nedenidir. • Y a ğ l a r d o y m u ş v e doymamış yağlar olarak iki gruba ayrılır. Bu durum yağ asitlerinden kaynaklanır. • Yağ asitlerindeki karbon atomları arasında tek bağ varsa karbon iskelete çok sayıda hidrojen bağlanır. Bunlar doymuş katı yağlardır. • K arbonlar arasında çift bağlar varsa yağ asitleri bu bölgelerden kıvrılır ve katılaşmaları engellenir. Bu tür yağları doymamış sıvı yağlardır çift bağlardan dolayı fazla hidrojen içermezler. • Fosfolipidler; hücre zarlarının temel yapısını oluştururlar. • Gliserole 2 yağ asidi bağlıdır. Ay r ı c a ü ç ü n c ü h i d r o k s i l grubuna eksi elektrik yükü taşıyan bir fosfat katılmıştır. • Fosfatidilkolin özel fosfolipid olup, fosfata bağlı bir kolin grup taşır. • Fosfolipidler suya eklendiğinde kendiliğinden bir araya gelerek agregatlar oluşturur. Ayrıca hücre zarlarında bulunan fosfolipidlerin kuyrukları suda çözünmediklerinden dolayı birbirlerine dönük halde bulunur. • Moleküllerini hidrofilik baş bölgeleri ise polar olduğundan sıvı çözeltilerle temas halindedirler. • Çift tabakalı fosfolipid hücre ile onun arasında bir sınır oluşturur. • Steroidler; birbirleriyle kaynaşmış dört adet halka içeren karbon iskeletine sahip lipitlerdir. Halkalara farklı fonksiyonel gruplar bağlanarak çeşitli steroidler oluşur. Kolesterol önemli bir steroid olup hayvansal hücre zarlarının temel bileşenidir. Bir çok hormonda steroid yapıdadır. PROTEİNLER • Bütün proteinler 20 (???) çeşit amino asitten oluşan polimerlerdir. Selenosistein+ Prolizin 21 ve 22. çeşit a.a’lerdir. • Amino asitler hem amino hem de karboksil grubu içerirler. Ayrıca bir hidrojen ve de R ile sembolize edilen değişken gruba sahiptirler. • A mino asitin merkezinde alfa karbon olarak adlandırılan asimetrik karbon atomu bulunur. Amino Karboksil Proteinin işlevi; bir başka molekülü tanıyarak ona bağlanma yeteneğine dayanır. Proteinlerin genel işlevleri Protein tipi İşlev Örnekler Yapısal proteinler Destek Böcek pupaları, örümcek ağları, Kolojen ve elastin lifler,keratin saç, boynuz, tüy. Depo proteinleri Amino asit depolaması Yumurta kında bulunan ovalbumin bir amino asit deposudur. Süt proteini kazein. Taşıyıcı proteinler Diğer bileşiklerin taşınması Hemoglobin, hücre zarları taşıyıcı proteinleri Hormon proteinleri Canlı aktiviteleri kontrolü Pankreastan salgılanan insülin Reseptör proteinler Kimyasal uyarılara karşı hücresel cevap Sinir hücrelerinde bulunan reseptörler Kasılma proteinleri Hareket Aktin ve Miyozin kas proteinleri, sil ve kamçıda bulunan proteinler Savunma proteinleri Hastalıklara karşı direnç Antikorlar ve interferonlar Enzim proteinleri Kimyasal tepkimeleri hızlandırmak Sindirim enzimleri polimerleri hidrolize eder. • A m i n o a s i t l e r a r a s ı n d a peptid bağları kurulur. • Dehidrasyon tepkimeleri ile bir amino asitin amino grubunun amino grubu ile diğer aminoasitin karboksil grubu arasında peptid bağı olur. • Tepkimelerin devam etmesi sonucu bir polimer olan polipeptid meydana gelir. • Her polipeptid kendine özgü bir amino asit sırasına sahiptir. • Bir proteinin işlevi onun üç boyutlu yapısı tarafından belirlenir. Bir proteinin yapısında birincil, ikincil ve üçüncül yapılar ayırt edilebilir. Dördüncül yapı iki ya da daha fazla polipeptid zinciri içeren proteinlerdeki yapısal düzeydir. • Yandaki şekil lizozim enziminin kendine özgü amino asit dizisi yada birincil yapısı görülmektedir. • Birincil yapıyı oluşturan amino asit dizisi rastgele bir sıra ile değil genetik yapı tarafından belirlenir. Birincil yapıdaki ufak bir değişiklik proteinin üç boyutlu yapısını ve görevini değiştirebilir (denaturasyon) • Proteinlerin polipeptid zinciri tekrarlayan kıvrım yada katlanmalar içerir. Böylece ikincil yapılar ortaya çıkar. • İkincil yapılardan bir tanesi olan alfa heliks her dört amino asitte yer alan hidrojen bağları ile şeklini koruyan bir kıvrımdır. Örnek saçtaki keratin. • İkincil yapının diğer şekli olan beta pilili yapıda polipeptid zincirinin iki ya da daha fazla bölgesi birbirlerine paraleldir. Örümcek ağları örnek verilebilir. • O murganın paralel bölgeleri arasında hidrojen bağları bu yapıyı bir arada tutar. (Van der waals etkileşimleri) • Bir polipeptid katlanırken polar olmayan amino asitler genellikle sudan uzaklaşacak şekilde proteinin iç kısmında kümelenir. • Su molekülleri birbirleriyle ve proteinin hidrofilik bölgeleri ile hidrojen bağları oluştururken polar olmayan bölgeler arasında van der waals etkileşimleri oluşur. Böylece proteinlerin üçüncül yapıları ortaya çıkar. • Disülfid köprüleri ise güçlü kovalent bağlardır ve iki sistein monomeri arasında kurulur. • Bu bağlar üçüncül yapının kararlı bir şekilde olmasını sağlayarak proteinin özgül üç boyutlu yapısının ortaya çıkmasını sağlar. a)Kolojen b)Hemoglobin Polipeptid zinciri Beta Zincir Alfa zincir Demir Hem • Kolojen üç tane helikal polipeptidin birbirleri üzerine dolanmasıyla oluşan fibröz bir proteindir. Hemoglobin ise dört tane polipeptid alt birimden oluşmuş globüler bir proteindir. Bu yapılar proteinin dördüncül yapısını oluşturur. Proteinlerin dört yapısal düzeyi Çeşitli hormon ve vitaminleri kanda taşımakla görevli bir protein olan transtayretin dört yapısal düzeyi de sergiler. Transtayretin birbirlerinin aynısı olan dört polipeptid alt birimi içerir. Protein yapısındaki ufak bir değişiklik; • Protein işlevinde yıkıcı bir etki yaratır. Örn; Orak hücre hastalığı (kalıtsal kan hastalığı) Proteinin birincil yapısındaki ufak bir değişiklik sonucu iş görme yeteneğini kaybeder. Hemoglobindeki gl.asitin, valinle yerdeğişimi Normal kırmızı kan hücreleri disk şeklindedir. Hastalık sonucu kristalleşme olduğundan hücreler deforme olarak orak şeklini alır. NÜKLEİK ASİTLER • N ükleik asitler kalıtsal bilgiyi depolar, aktarır ve ifade ederler. • DNA, özgül proteinlerin sentezi için gerekli bilgiyi depolar. Yani RNA sentezi ve RNA aracılığı ile protein sentezini yönetir. • RNA (mRNA) bu genetik bilgiyi protein-sentez mekanizmasına taşır. Azotlu (Pentoz) • Nükleik asitlerin monomerleri olan nükleotidler üç tip yapıtaşından oluşur. • Bir tane azotlu baz, bir pentoz şeker ve bir tane fosfat grubu. • Kalıtımın temeli, ikili sarmal yapıdaki DNA’nın kendini eşlemesidir. DNA çift sarmal yapıda bir makromoleküldür. • Hücre bölünmesinden önce çift zincirli DNA açılarak, her bir eski zincir kalıp görevi görür ve karşılarına eşleşme kurallarına göre uygun nükleotidler gelir. • Oluşan iki zincir genetik açıdan birbirinin aynısıdır, böylece genetik bilgi değişmeden yeni hücrelere aktarılmış olur. METABOLİZMA • C anlılardaki kimyasal tepkimelerin tümü metabolizma olarak adlandırılır. • Büyük moleküllerin daha basit bileşiklere parçalanması süreçlerine katabolizma denir. Buna karşılık daha basit moleküllerden daha karmaşık moleküllerin enerji harcanarak kurulması olayı da anabolizma adını alır. • Bir madde birlikteliğinde cereyan eden enerji dönüşümlerinin incelenmesi termodinamik olarak adlandırılır. Bir termos içindeki sıvı kapalı sistem olarak değerlendirilir. • Kapalı bir sistem çevreden izole olmuştur. Enerji bir açık sistem içinde sistem ile çevresi arasında aktarılabilir. Canlılar açık sistemler olarak bilinir. Termodinamiğin Yasaları • Termodinamiğin birinci yasasına göre evrenin enerjisi sabittir. Enerji aktarılabilir ve dönüştürülebilir, ancak yeniden yaratılamaz ya da yok edilemez. • Her enerji aktarımı ya da dönüşümü evreni daha düzensiz hale getirir. Buna entropi denir. Birçok durumda entropi artışı sistemin organize yapısındaki fiziksel bozulmayla kendini gösterir. Buna termodinamiğin ikinci yasası denir. Canlılar serbest enerji harcayarak yaşarlar. • Serbest enerji; bir sistem içindeki sıcaklığın düzenli olduğu durumdaki iş yapabilen enerjidir. Canlılar sadece çevreden kazandıkları serbest enerjiyi harcayarak yaşayabilirler. G = H – TS G= Serbest enerji H= Sistemin toplam enerjisi S= Sistemin entropisi T= Kelvin birimi cinsinden mutlak sıcaklık • Kendiliğinden meydana gelen bir olayda sistemin serbest enerjisi azalır. • G = G son durum G ilk durum • Serbest enerji değişikliklerine göre kimyasal reaksiyonlar ekzergonik ve endergonik olarak ikiye ayrılır. • Ekzergonik tepkime net olarak serbest enerji salınmasıyla sürer. Ekzergonik tepkime için G= - negatifdir. C6 H12O6 + 6O2 à 6CO2 + 6H2O G = - 686 kcal/mol( -2870 kj/mol) • Endergonik tepkime çevresinden enerji alan tepkimedir. Bu tip tepkime çevresinden serbest enerji depoladığı için G pozitifdir. Bu tür tepkimeler kendiliğinden süremez. Fotosentez için gereken enerji G= + 686 kcal/mol’dür. • H ücre metabolizmasında ekzergonik tepkimeler endergonik tepkimelere enerji sağlar. Kapalı bir sistemde tepkimeler doğal olarak dengeye ulaşır ve iş yapamaz oysa canlılar açık sistemlerdir. Hücrenin içine ve dışına doğru sürekli olarak madde akışının olması, metabolik yolların dengeye ulaşmasını önler ve hücre yaşamı boyunca iş yapmayı sürdürür. Adenin Fosfat grupları Riboz Adenozin trifosfatın yapısı ATP H 2O Enerji P Adenozin trifosfat (ATP) İnorganik fosfat Adenozin difosfat (ADP) • ATP hücrenin enerji mekiğidir. ATP’nin en uçtaki fosfatını kaybetmesiyle ADP ve inorganik fosfat üretilir. Ayrıca G=- 7,3 kcal/mol enerji açığa çıkar. • ATP yokluğunda reaksiyon kendiliğinden oluşmaz 3.4 kcal enerji gerektirir. • Hücre içinde glutamin yapımı için önce ATP’nin glutamik asiti fosforilize eder, yüksek enerjili fosfatı glutamik asite aktararak kararsız bir ara bileşik oluşturur. Daha sonra bu bileşikteki fosfat amonyak ile yer değiştirir ve glutamin oluşur. • A T P ’ n i n h i d r o l i z e o l m a s ı ortama 7.3 kcal’lik enerji salar bu da glutamin sentezi için gerekli enerji ihtiyacını fazlasıyla karşılar. • Hücre içinde yıkım tepkimelerinden alınan enerji ADP’nin fosforile edilerek ATP oluşturulmasında kullanılır. ATP de depolanan enerji birçok hücresel işin yapılmasını sağlar. ATP üretimi • Substrat seviyesinde fosforilasyon • Oksidatif fosforilasyon • Fotofosforilasyon ENZİMLER • Enzimler; enerji engellerini alçaltarak metabolik tepkimeleri hızlandıran katalizörlerdir. Katalizör kendisi harcanmaksızın tepkime hızını değiştiren bir organik maddedir. • R e a k s i y o n u b a ş l a t m a k i ç i n h a r c a n a n e n e r j i (r e a k t a n t moleküllerdeki bağları kırmak için gereken enerji) aktivasyon serbest enerjisi ya da aktivasyon enerjisi olarak bilinir. • Aktivasyon enerjisini düşürerek normal sıcaklıklarda bağların kırılmasına izin verir böylece tepkimeleri hızlandırırlar. • Enzimler zaten gerçekleşecek olan tepkimeleri hızlandırırlar. Genellikle protein yapıdan oluşmuşlardır.( istisna ribozimler) • Prostetik gruplar (hem), koenzimler (NADH vb) • AB ve CD reaktantları aktivasyon enerjisinin tepe noktasını aşabilmek için, çevreden yeterli enerjiyi almak zorundadır. Böylece kararsız dönüşüm durumuna ulaşırlar. • Bu bir ekzergonik tepkimedir. Bu tepkimenin ürünleri reaksiyona girenlerden daha az serbest enerji içerirler. Bağlar kırılır ve yeni Bağlar kurulur. • Bir enzim tepkimenin serbest enerji değişikliğini değiştirmeksizin, dönüşüm durumuna ulaşmak için tırmanılması gereken yokuşu azaltır ve tepkimeyi hızlandırır. • E n z i m i n e t k i l e d i ğ i maddeye substrat denir. Her enzim belli bir r e a k s i y o n a e t k i e d e r. Bunun sebebi enzimin substratla birleşen aktif yüzeyidir. Örneğin Sukroz maddesi sukraz enziminin aktif yüzeyine uyar ve birleşerek enzim substrat kompleksini oluşturur. • E n z i m s u b s t r a t l a r ı ürünlere dönüştürerek serbest bırakır. Enzimin aktif bölgesi başka bir substrat için hazır hale gelir. Aktif bölge; enzim üzerinde substratın bağlandığı bölgedir. • Birçok enzimin çalışmasına yardımcı olan protein olmayan yardımcı grupları vardır. Bu gruplar bakır, çinko demir gibi inorganik maddelerse kofaktör, vitamin gibi organik madde ise koenzim adını alır. • Her enzim belli bir sıcaklık derecesinde çalışır. İnsanlardaki birçok enzim 35-40 C de çalışır. Sıcak su kaynaklarında yaşayan bazı bakterilerin enzimleri 70’C den yüksek ısılara dayanabilir. • Birçok enzimin pH değeri 6-8 arasında olmakla beraber, midedeki sindirim enzimi olan pepsin pH 2’de en iyi şekilde çalışır. Enzimlerin engellenmesi (İnhibisyon) • Bazı kimyasal maddeler enzimlerin çalışmasını (İnhibisyon) engellerler. Kovalent bağlarla oluşan inhibisyon geri dönüşümsüzdür. • Kompetetif inhibitörler; substratı taklit ederek aktif bölgeye bağlanırlar. Böylece enzimin üretkenliğini azaltırlar. Sübstrat Aktif bölge Kompetetif İnhibitör • Kompetetif olmayan inhibitörler ise enzimin bir başka bölgesine bağlanarak enzimin aktif yüzeyinin değişmesine neden olurlar. Böylece reaksiyon engellenmiş olur. • Birçok antibiyotikler bakteri enzimleri için inhibitördür. DDT gibi tarım ilaçları insan sinir sistemi enzimleri için inhibitör olarak çalışır. Kompetetif Olmayan inhibitör Metabolik kontrol genel olarak allosterik denetime bağlıdır. • Birçok allosterik enzim iki ya da daha fazla polipeptid altbirimden meydana gelmiştir. Her alt birimin kendine özgü aktif b ö l g e s i v a r d ı r. A l l o s t e r i k bölgeler aktif bölgeler dışındaki kısımlar olup enzim regülatörlerinin bağlandığı özgül reseptörlerdir. • Aktif form bir allosterik aktivatör molekül tarafından kararlı hale getirilir. • İnaktif form bir allosterik inhibitör molekül tarafından kararlı hale getirilir. • Aktivatörler enzimlerin çalışmasını kolaylaştırırken, inhibitörler enzim etkinliğini azaltırlar. Geri beslemeli inhibisyon • Metabolik yolların birçoğu sonürün tarafından açık ya da kapalı d u r u m d a t u t u l u r. S o n - ü r ü n metabolik yolun ilk enzimlerinden birisinin allosterik inhibitörü gibi davranır. • R e a k s i y o n d i z i s i b ö y l e c e engellenerek gereğinden fazla madde sentezi engellenmiş olur. İşbirliği • Substrat molekülleri allosterik aktivasyona benzer bir mekanizma ile bir enzimin katalitik gücünü stimüle edebilirler. İşbirliği olarak adlandırılan bu mekanizma ile, bir substrat molekülü sayesinde enzimin diğer substrat moleküllerini daha hızlı kabul etmesi sağlanmış olur.
