Amino Asitler ve Proteinler - Ankara Üniversitesi Açık Ders

advertisement
Amino Asitler ve Proteinler
Ankara Üniversitesi
Veteriner Fakültesi
Biyokimya Anabilim Dalı
Dr. Tevhide SEL
proteinler





Tüm hücrelerde ve hücrelerin bütün kısımlarında
bulunan biyolojik makromoleküllerdir.
Küçük peptidlerden büyük polimerlere, boyut
olarak geniş bir varyasyon gösterir.
Amino asitlerin (a.a.) dehidrasyon polimerleridir.
Her bir a.a. diğer a.a. spesifik bir kovalent bağ ile
bağlanır (peptid bağ).
Tüm proteinler 20 a.a. den oluşmuştur.
Proteinlerin kimyasal kompozisyonu
Elementler
C, H, O, N, P, S

Proteinlerin azot (nitrojen) içeriği % 15-17
(ort %16)

Kimyasal
Basit proteinler-sadece a.a. rezidüleri içerir.
Konjuge proteinler-a.a. olmayan kısım içerir.
Proteinlerin sınıflandırılması
A- Şekline göre:

Globuler proteinler-suda çözünür

Fibröz proteinler – genellikle suda çözünmez
«
B-Kimyasal kompozisyonuna göre:
 Basit proteinler- örn. Lizozim
 Konjuge proteinler- örn. Hemoglobin
- glikoproteinler
- lipoproteinler
- metalloproteinler
C- çözünürlüklerine göre:
Su (Alb), alkol (Gliadin), alkali veya asitli su vb
D- fonksiyonlarına göre:

Aktif proteinler (enzim,antikor)

Pasif proteinler (kollajen, keratin)
Proteinlerin biyolojik fonksiyonları

Morfolojik fonksiyonları

Fizyolojik fonksiyonları

Besinsel fonksiyonları



Keratin- saç ve deride
Kollajen- kemik ve diş
Enzimatik kataliz, hormonal düzenleme,
taşıma ve depolama, kasılma, immun
savunma
Amino asitler







Proteinlerin hidrolizi
Asit, alkali ve proteazlar ile hidroliz olabilir
Peptid ve a.a. Karışımlarına yıkımlanır
Doğada 300 den fazla a.a. Bulunmasına rağmen
Doğal proteinler 20 standart -amino asid oluşur.
20 standart -amino asid genel yapısal özellikler
gösterir.
Her bir a.a. bir –COOH, bir –NH2 ve bir –R grubu
bulunur






Karboksil grubu
Amino grubu (prolin
hariç-imino grubu)
R-farklı yan zincir
(Remainder of the
molecule)
Amino asitler
Protein ve peptidlerin yapısında genetik olarak kodlanan 20 -amino asid
bulunur.
19 a.a. primer amin, 1 a.a.(proline) sekonder amin
19 a.a. “chiral”, 1 (glycine) achiral; -C asimetriktir, bu nedenlede iki
enantiomeri vardır. D ve L izomerleri




Proteinlerin yapısında L- a.a. bulunur.
D-a.a. ise, bakteri hücre çeperinde,
bazı antibiyotiklerde,
bir kısım bitki peptidlerinde bulunur.
D- a.a. genel olarak kodlanmazlar, L- izomerlerin
epimerizasyonuyla
Referans olarak gliseraldehid alınır.
Amini Asitlerin Enantiomeri
D-formu ve L-formu
İkiden fazla asimetrik C atomu bulunan a.a.
İzomer sayısı artar.


İzoleusin ve treonin D-allo ve L-allo
formlarıda vardır.


Proteinlerde DNA tarafından kodlanmayan
birkaç a.a. bulunur
20 standart a.a. ‘in türevleridirler.
hidroksilizin, hidroksiprolin-kollajenin
yapısında yer alırlar.
karboksiglutamat-kanda pıhtılaşma proteini
fosfatlanmış a.a.- sinyal moleküller
Non-protein a.a.
Protein yapısına girmeyen a.a.
 Mimozin- doğada bulunan 20 a.a. Dışındaki
300 a.a. den biri
 D-a.a.
 Metabolizma ara bileşikleri, ornitin, DOPA,
Beta-alanin vb

Aa
üç harf
tek harf
Alanin
Ala
A
Aspartik asit
Asp
D
Lizin
Lys
K
Triptofan
Trp
W
a.a. sınıflandırma




R-gruplarının özelliklerine göre
Polar olmayan, alifatik (hidrofobik) a.a.
Aromatik a.a.
Polar, yüksüz a.a.
Negatif ve Pozitif yüklü a.a.
Polar olmayan Alifatik a.a.





R-grupları fizyolojik pH da iyonlaşmaz
Proton alış-verişi yapmaz
Hidrojen ve iyonik bağların yapısına katılmaz
Sadece Van der Walls etkileşiminde bulunur
Proteinlerin iç kısmında yerleşir, hidrofobik
etkileşimle üç boyutlu yapıların oluşumunu
sağlar
Glisin






R-H
En küçük a.a.
Optikçe aktif değil, asimetrik C yok (izomeri yok)
kollajen, hem, pürin, kreatin, glutatyon sentezinde
kullanılır
Nörotransmitter
Protein yapısında esneklik sağlar
İdrarla en çok atılan a.a.
Alanin



R-CH3
En önemli görevi dolaşımda amonyak taşımaktır
ALT katalizlediği transaminasyon reaksiyonu ile
a.a. ve KH metabolizması arasında bağlantı
kurar.
Glukoz-alanin döngüsünde görev alır
Valin, Lösin, İzolösin
 Esansiyel a.a. lerdir
 İzolösin 2 asimetrik C atomu ve 4 izomeri vardır.
Metiyonin






Esansiyel a.a. dir
Yan zincirde kükürde bağlı metil grubu taşır,
kükürtlü a.a.
Transmetilasyon reaksiyonlarında SAM(S-adenozil
metiyonin) şeklinde metil grubu vericisidir.
Daima bir proteine katılan ilk a.a dir
Vücuttaki kükürt içeren bileşiklerin hemen hepsi
metiyoninden türer
Epinefrin,kreatin,melatonin sentezinde SAM olarak










Fenilalanin, hidrofobik fenil halkası bulunur,
Esansiyel a.a dir.
Metabolizmasında trozine dönüşür, bozulduğunda
fenilketonüri oluşur
Triptofan, indol halkası bulunur, 280nm UV
absorbe eder, protein miktar ölçümünde kullanılır
Esansiyel a.a dir.
Melatonin ve seratonin sentezinde kullanılır
Trozin, hidroksile fenil halkası taşır(polar-nötraldir)
Fenilalaninden sentezlenir
Enzimlerin aktif bölgesinde yer alır, substrat ve
fosfat bağlar
Troid h ve katekolamin biyosentezinde ön madde
Polar aa








Fizyolojik pH da yan zincirlerin yükü 0 dır
Serin,glikoproteinlerdeki O-glikozid bağda yer alır
Enzimlerin aktif merkezinde bulunur
Treonin, 4 izomeri, 2 asimetrik C var (serin benzer)
Sistein, metiyoninden sentezlenir.
Enzimlerin aktif merkezinde bulunur
İki sistein disülfit (-S-S-) bağı ile birleşerek sistin
oluşturur.
Disülfit bağı, proteinlerin 2.-4. yapısına gereklidir
Negatif yüklü yan zincirli aa

Aspartat

Glutamat





Dikarboksilik asitlerdir,
Proton verirler
Fizyolojik pH da iyonize ve negatif yüklüdürler
(aspartat, glutamat)
AST katalizlediği transaminasyon reaksiyonu ile
a.a. ve KH metabolizması arasında bağlantı kuran
aspartat KH metabolizmasında okzalasetata
dönüşür.
Üre,pürin ve pirimidin halkası sentezinde kullanılır.
Pozitif yüklü yan zincirli aa



Lizin, arjinin, histidin
Fizyolojik pH da iyonize ve pozitif yüklüdürler
Proton alırlar

Esansiyel amino asitler hangileridir?
Download