ÜNİTE 9 Enzimler

ÜNİTE
9
Enzimler
Amaçlar
Bu üniteyi çalıştıktan sonra;
■
Enzimlerin yapısını ve enzimlerle ilgili terimleri öğrenecek,
■
Enzimlerin isimlendirilmesini ve özgüllüğünü bilecek,
■
Enzim aktivitesini açıklayabilecek,
■
Enzimatik aktiviteye etki eden faktörleri açıklayabilecek,
■
Enzim inhibisyonunu öğrenecek,
■
Enzimlerin yararlarını bileceksiniz.
İçindekiler
■
Giriş
■
Enzimlerin Yapısı
■
Enzimlerin Adlandırılması
■
Enzimlerin Özgüllüğü ve Lokalizasyonu
■
Enzimlerin Sınıflandırılması
■
Enzim Aktivitesinin Ölçülmesi
■
Enzim Aktivasyonunun İnhibisyonu
■
Enzimlerin Hastalık Tanısında ve Tedavisinde Yararlanılması
■
Önemli Koenzimler
■
Özet
■
Değerlendirme Soruları
■
Yararlanılan ve Başvurulabilecek Kaynaklar
Öneriler
■
Lise bilgilerinizi tazeleyerek kimyasal katalizörleri öğreniniz.
1. GİRİŞ
Kimyasal reaksiyonları hızlandıran bileşiklere katalizör denir. Enzimler metabolizma reaksiyonlarının pek çoğunu hızlandıran protein yapısında biolojik katalizörlerdir. Hücrelerde organik maddelerin yapılması ve yıkılması, sindirim, kas kasılması, hücre solunumu gibi önemli faaliyetler çeşitli metabolizma reaksiyonlarının sonucudur ve bu reaksiyonlar enzimlerin katalitik
etkisiyle mümkün olmaktadır. Enzimlerin kimyasal katalizörlerden en önemli farkı özgül (spesifik) olmalarıdır. Genel olarak enzimler belirli maddeler arasındaki belirli reaksiyonları katalize
ederler.
2. ENZİMLERİN YAPISI, TANIMLAR
Enzimlerin protein kısmına apoenzim denir. Apoenzim ısı ile kolayca denatüre olur Enzimlerin
bazıları basit proteinlerdir. Bunların katalitik etki gösteren kısmı doğrudan doğruya proteinin
polipeptit zinciridir. Birçok enzimin katalitik etki gösterebilmesi için proteinden başka metal iyonuna, bazılarının protein olmayan organik bir bileşiğe, bazılarının ise her ikisine de ihtiyacı vardır. Bu iyon veya bileşiğe genel olarak kofaktör adı verilir. Organik bileşik, enzimin protein kısmı ile oldukça sıkı birleşmiş ve ayrılmıyorsa prostetik grup çok sıkı birleşmemiş ve ayrılabiliyorsa koenzim adını alır.
Yapılan sadece proteinden ibaret olup, koenzim veya prostetik grup gibi bir kısım ihtiva etmeyen enzimlere örnek olarak, pepsin, tripsin, üreaz gösterilebilir. Katalitik etki gösterebilmek için
metal iyonuna ihtiyacı olan karbonik anhidraz çinko protein, tirozinaz, askorbat oksidaz bakır
kompleksleridir. Organik, fakat protein olmayan bir prostetik grup ihtiva eden enzimlere flavin
nikloetidli enzimler, sitokromlar, katalaz ve peroksidaz, koenzim ihtiva eden enzimlere nikotinamid nükleotidli enzimler örnek olarak gösterilebilir.
Koenzimi ile birleşik halde bulunan Apoenzim-Koenzim bütününe Haloenzim adı verilir. Yani
Haloenzim, koenzim veya kofaktörü ile birlikte katalitik olarak aktif durumdadır.
Koenzimlerin yapısında çoğunlukla vitaminler bulunmaktadır. Bu bakımdan vitaminler, koenzimlerin yapısına girdiği için metabolik olayların enzimler tarafından kolaylıkla başarılması için
organizma bakımından son derece gerekli bileşiklerdir.
Protein yapıları farklı, fakat katalizledikleri kimyasal reaksiyon aynı olan enzimlere izoenzim veya izozim adı verilmektedir. Örneğin pirüvik asidin laktik aside dönüşümünü katalizleyen laktik dehidrogenaz (LDH) enziminin 5 tane izoenzimi vardır.
- 92 -
Enzimin özgül olarak etki ettiği maddeye veya madde karışımına bu enzimin substratı denir. Reaksiyon sonunda meydana gelen maddeye ise ürün adı verilir. Genel olarak reaksiyonu
şu şöyle şematize edebiliriz.
E+S
Enzim + Substrat
Kompleksi
ES
Enzim Substrat
E+P
Enzim + Ürün
Bir hücre içinde yapıldıktan sonra görev yapacağı hücre dışı ortama salınan enzimlere Ekzoenzimler, sentezlendikleri hücre içinde kalarak etkisini gösteren enzimlere Endoenzimler denir.
?
Apoenzim, haloenzim, koenzim, substrat, prostetik grup tanımlarını
yapınız.
3. ENZİMLERİN ADLANDIRILMASI
Enzimlerin adlandırılması genel olarak katalize ettikleri reaksiyonun niteliğine göre yapılır. Çoğu zaman enzimin etki ettiği substrata "az" eki getirilerek isimlendirilir. Örneğin sükrozu parçalayan enzime "sükraz", fosfor ekleyen enzime "fosforilaz" veya laktozun iki üniteye parçalanma reaksiyonunu katalize eden enzime "laktaz" denilir. Dekarboksilasyon reaksiyonu katalize eden enzime "dekarboksilaz" denir.
Enzimler etkili olduğu substratın sonuna "litik" eki getirilmek yoluyla da isimlendirilirler. Örneğin proteinleri parçalayan enzimlere "proteazlar" denildiği gibi "proteolitik enzimler" de
denilir. Lipitleri veya lipoidleri parçalayan enzimler "lipolitik enzimler" diye adlandırılırlar. Bu
çeşit adlandırma daha çok geniş enzim sınıfları için kullanılır.
4. ENZİMLERİN ÖZGÜLLÜĞÜ VE LOKALİZASYONU
Metabolizma reaksiyonları her ne kadar farklı enzimler tarafından kataliz edilirse de, bunlardan
ancak pek azı belirli bir substrat için spesifiktir. Bu sebeple enzim spesifisitesi yani özgüllüğü
çok dar anlamda değil genel olarak düşünülmelidir.
Bazı enzimler sadece bir tek substrata etki edebilirler. Örneğin, üreaz sadece üreye, karbonik
anhidraz karbonik aside ve fumaraz yalnız fumarik aside etki eder. Bazı enzimler ise stereo öz-
- 93 -
güllük gösterirler. Bunlar substratlarının stereo izomerlerine etki etmezler. Örneğin arginaz sadece L-arginini hidroliz eder, D izomerine etki etmez. Enzimlerden bazıları belirli bir bağ ihtiva
eden birçok maddelere etki ederler. Esterazlar birçok ester bağlarını parçaladıkları halde peptid bağlarını ihtiva eden proteinleri hidroliz edemez.
Bazen enzimler bir grubu oluşturan substratlara etki ederler. Örneğin "hegzokinazlar" grup özgüllüğü gösteren enzimler olup hegsozların fosforilasyonunu sağlarlar.
Proteolitik enzimlerin etki özgüllüğünü tayin eden husus, substrat molekülündeki aminoasitlerin özel konfigürasyonları ve diziliş tarzlarıdır. Örneğin pepsin ve tripsin proteinlerin bütün peptid bağlarına etki etmekle beraber, pepsin tercihli olarak bazı aminoasitlerin amino gruplarının
teşkil ettiği peptid bağlarına, tripsin ise bazı aminoasitlerin karboksil gruplarının meydana getirdiği peptid bağlarına etki eder.
Enzimler hücre içerisinde yapılırlar ve büyük çoğunluğu hücre içi amaçlar için kullanılır. Ancak
sindirim sisteminde yer alan, pepsin, kimotripsin, tripsin gibi enzimler sindirime yardımcı olmak
amacı ile yapıldıkları hücre dışına salınırlar. Bazı enzimler de kan serumu içinde yer alarak
hücre dışı faaliyetlerde bulunurlar. Hücrede yapıldıktan sonra dışarı salınan sindirim enzimleri,
yapıldıkları hücreye zarar vermemeleri için proenzim (zimojen) denilen şekilde bulunurlar.
Sonra aktif enzim haline dönüşürler.
?
Enzimlerin özgüllüğü ne demektir?
5. ENZİMLERİN SINIFLANDIRILMASI
Enzimler başlıca altı büyük sınıfa ayrılır. Bunlar kısaca şunlardır:
1. Oksidoredüktazlar: Oksidasyon-redüksiyon yani yükseltgenme-indirgenme reaksiyonlarını katalize eden enzimler bu sınıftandır.
2. Transferazlar: Fonksiyonel bir grubun transfer reaksiyonunu katalize eden
enzimlerdir.
3. Hidrolazlar: Çeşitli bağların hidrolizini yani hidrolitik reaksiyonları katalize eden
enzimlerdir.
4. Liyazlar: Bu enzimler C-C, C-O ve C-N arasındaki bağların hidrolizden ve oksidasyondan farklı bir yolla kırarlar veya bu atomlar arasına bir çift bağ ilave ederler.
- 94 -
5. İzomerazlar: Bir molekül içindeki geometrik ve yapısal değişiklikleri yani izomerirasyon reaksiyonlarını katalize ederler.
6. Ligazlar (Sentetazlar): C-O, C-S, C-N ve C-C arasında bir bağ oluşmasını sağlayan enzimlerdir. Bu enzimler genellikle ATP'deki yahut diğer trifosfatlardaki pirofosfatı hidrolize ederek iki molekülün birbirine bağlanmasını katalize ederler.
6. ENZİM AKTİVİTESİNİN ÖLÇÜLMESİ
Enzimlerin doku ve hücrelerdeki konsantrasyonu son derece az olduğundan miktarlarını ölçmek çok güçtür. En iyi ölçme usulü enzimin katalitik aktivitesini ölçmektir. Dolayısıyla enzim
miktarı, enzim konsantrasyonu ile doğru orantılı olarak meydana gelen ürün miktarı ölçülerek
saptanır. Biyolojik maddelerde görev alan birçok enzim "Enzim Ünitesi" birimi ile ifade edilir.
Buna göre 1 mikromal substratın, belirli ve özel şartlar altında (25°C) değişikliğe uğramasını
katalize eden enzim miktarı "1 ünite enzim aktivitesi" olarak tanımlanır.
Enzim Aktivatörleri: Bir enzimin etkisini artıran maddelere bu enzimin aktivatörleri denir. Bunlar çok defa inorganik iyonlar bazen de organik gruplardır. Örneğin tükrükteki amilaz enzimini
klorür aktive eder.
Enzimle katalize edilen reaksiyonların hızı üzerine, enzim ve substrat konsantrasyonlarının,
temperatürün, ortamın pH'sının, zamanın, reaksiyon ürünlerinin, hormonların ve ışık vs. gibi fiziksel etkenlerin rolü vardır.
6.1. Enzim Konsantrasyonunun Etkisi
Enzim reaksiyonunun hızı, genel olarak enzimin konsantrasyonu ile orantılıdır. Enzime miktarı
Reaksiyon Hızı
arttıkça reaksiyon hızı paralel olarak artar.
Enzim konsantrasyonu
- 95 -
6.2. Substrat Konsantrasyonunun Etkisi
Sabit enzim konsantrasyonunda, enzim reaksiyonunun hızı belirli bir noktaya kadar substrat
konsantrasyonu ile artar, bundan sonra substrat konsantrasyonunun artması ile reaksiyon hızı
Reaksiyon Hızı
değişmez.
Substrat konsantrasyonu
6.3. Enzimatik Aktiviteye Isının Etkisi
Enzim reaksiyonlarının hızı ısı ile artar, fakat belirli bir ısıya ulaşıldıktan sonra enzimler denatü-
Reaksiyon Hızı
re olduklarından etkilerini kaybederler.
Temperatür
6.4. pH'nın Enzim Aktivasyonunda Rolü
Enzimler genellikle belirli bir pH derecesinde en yüksek aktiviteyi gösterirler. Bu pH'ya enzimin
Reaksiyon
Reaksiyon Hızı
Hızı
"Optimum pH'sı denir.
PH
- 96 -
6.5. Zamanın Rolü
Enzim aktivitasyonunda reaksiyon süresi ve oluşan ürünlerin de rolü vardır.
?
Enzimlerin aktivitesini etkileyen faktörler nelerdir?
7. ENZİM AKTİVASYONUNUN İNHİBİSYONU
Enzim-substrat kompleksini sağlayan bölge enzimin kısıtlı bir bölgesini içermektedir. Çünkü
enzimler büyük, buna karşılık substratlar küçük moleküllerdir. O halde enzimlerde substratın
bağlandığı enzim tarafından değişikliğe uğratıldığı ve başka bir bileşiğe dönüştürüldüğü bölgeye "aktif merkez" adı verilir. Aktif merkezde en az bir aminoasit özel bir rol oynar.
Enzim-substrat kompleksinin oluşmasını değişik şekillerde etkileyen enzim faaliyetinin azalmasına yol açan bileşiklere "Enzim İnhibitörleri", bu olaya ise "Enzim inhibisyonu" denir.
Enzimler genel olarak 3 şekilde inhibisyona uğrar.
■
Kompetitif inhibisyon
■
Nonkompetitif inhibisyon
■
Unkompetitif inhibisyon
Kimyasal olarak enzimin substratına çok benzeyen bir madde enzimin aktif merkezine bağlanarak enzimin kendi substratına bağlanmasını önlerse bu çeşit inhibisyona "kompetitif inhibisyon" denir. Örneğin süksinat dehidrogenaz enzimine sübstrat yerine malonik asidin
bağlanması böyle bir inhibisyona neden olur. Enzimin inhibitör madde ile birleşmesi geriye dönüşümü olabilen bir reaksiyondur. İnhibitör maddenin etkisini bu inhibisyonda substrat konsantrasyonunu artırarak önlenebilir.
Nonkompetitif inhibisyonda, inhibitör madde aktif merkezin dışında bir noktadan enzime
bağlanarak enzimin, substratı ile reaksiyona girme hızını azaltır. Bunların bir kısmı geriye dönüşlü, bir kısmı ise geriye dönüşsüzdür.
Eğer bir inhibitör serbest enzime değil de, enzim substrat kompleksine bağlanarak bir inhibisyona neden oluyorsa bu tip inhibisyona "Unkompetitif inhibisyon" denir.
- 97 -
?
Enzimlerin kaç şekilde inhibe olduklarını açıklayınız.
8. ENZİMLERDEN HASTALIK TANISINDA VE TEDAVİSİNDE
YARARLANILMASI
Enzimler bugün tedavide ve endüstride pekçok alanda kullanılmaktadır. Enzimlerden bazı
hastalıkların tedavisinde yararlanıldığı gibi, enzimlerin kalitatif ve kantitatif tayinlerinden hastalıkların tanısında da yararlanılır. Böylece hastalığın prognozu yani geleceği hakkında fikir edinilebilir.
Enzimler hücre içinde sentez edilirler ve amaçları doğrultusunda kullanılırlar. Fakat bazı patolojik hallerde, hücrelerarası sıvısındaki veya kan plazmasındaki enzim düzeyi artar. Bunun sebebi enzim sentezinin artmasının olabileceği gibi, hücre zarının geçirgenliğinin artması veya
hücrenin parçalanması yani hücre nekrozu sonucu da olabilir. Her iki halde de ayrıca enzim
molekülünün büyüklüğü de rol oynar. Kalp plazmasında enzimlerin düzeyi ölçülerek hastalık
tanınabilir.
Hücre içi enzim miktarı ile plazma enzim miktarları arasında belirli enzimler yönünden çok büyük farklar vardır. Örneğin karaciğer hücresindeki laktik dehidrogenaz enzimi 10000 kat daha
yoğun haldedir.
Nekroz ve doku harabiyeti halinde enzimler ekstra sıvıya geçer. Örneğin, kalp kası nekrozuna
sebep olan kalp infarktüsünde kalp kası hücresi enzimlerinin düzeylerinin kanda çok artmaları
gösterilebilir. Bu enzimlere örnek olarak "serum glutamik oksalasetik transaminaz" (SGOT),
kreatin kinaz (CK) gösterilebilir. SGOT enziminin normal aktivitesi kanda 25-30 ünite iken enfarktüs halinde nekroza olan dokunun büyüklüğüne göre artış gösterir. Hastalığın iyileşmesi
enzim düzeylerinin belirli aralıklarla tesbiti ile gözlenebilir.
Benzer şekilde serum alanin-amino transferaz (SGPT), karaciğer harabiyeti, laktik-dehidrogenaz (LDH), kalp ve karaciğer bozuklukları belirlemede kullanılan önemli enzimlerdir. SGPT enzimi Enfeksiyoz Hepatitis'te, hücre harabiyeti sonucu normalin 10-50 katı artar.
Pankreas iltihabında "Pankreas amilaz" enzimi yükselir.
Kemik teşekkülünün arttığı kemik hastalıklarında serumda "Alkalen fosfataz" enzim düzeyi artar. Paget hastalığında bu artış normalin 20 katına yükselebilir.
Asit fosfataz enzimi ise en çok erkeklerin prostat bezinde bulunur. Prostat tümörlerinde bu enzim düzeyinde yükselme olur, böylece teşhis için belirleyici özellik gösterir.
- 98 -
Enzimlerin izoenzimleri de teşhis yönünden önemlidir. Örneğin laktik dehidrogenaz enziminin
izoenzimleri farklı dokularda yoğunlaştığından, bu enzimin belirli bir izoenzimindeki artış bu
enzimin daha çok bulunduğu doku üzerine dikkati çeker.
Amino asitlerin başta olmak üzere karbonhidrat ve lipid metabolizmalarında yer alan bazı enzimlerin kalıtsal olarak eksikliği bazı hastalıklara yol açar. Örneğin amino asitlerin metabolizmalarındaki enzim defektleri zeka ve gelişim geriliği ile kendini gösterir.
Enzimler bugün tedavide ve endüstride pek çok alanda kullanılmaktadır. Özellikle midede sindirim bozukluklarında proenzim olarak pepsinojeni kapsayan preparatlardan veya ince bağırsakların üst kısmında yine sindirime yardımcı olmak amacıyla pankreas enzimlerini içeren preparatlardan yararlanılmaktadır.
Enzimlerden endüstriyel alanda da yararlanılmaktadır. Örneğin iyi kalite hamur elde etmek için
amilaz, proteaz ve fermentasyon enzimleri kullanılmaktadır. Böylece ekmeğin daha lezzetli ve
kabarık bir hal alması sağlanmaktadır.
Görüldüğü gibi enzimler hücrede metabolizmanın düzenli yürümesini sağlamakta, tıpta teşhiste ve tedavide kullanılmakta, endüstride ve günlük hayatta çeşitli yerlerde kullanılmaktadır.
?
Enzimlerin teşhisteki önemini açıklayınız.
9. ÖNEMLİ BAZI KOENZİMLER
Birçok vitaminler özellikle B grubu vitaminleri veya bunların yapılarında yer aldıkları organik bileşikler esasta protein yapısında olan enzimlerin koenzimi, yani aktivatörü olarak görev yaparlar. Koenzim olarak vitaminlerden yararlanan önemli enzimler arasında nikotinamid (niyasin),
adenin dinükleotid (NAD), nikotinamid adenin dinükleotid fosfat (NADP), flavin adenin dinükleotid (FAD), flavin mono nükleotid (FMN), tiamin pirsfosfat (TPP) ve yapısında pantotetik asidin
yer aldığı koenzim-A'yı sayabiliriz. Bunların dışında piridoksin, lipoik asit, biotin, folik asit ve B12
vitaminlerini kapsayan koenzimler de vardır. Koenzim Q ise α-tokoferol aktivitesine benzer
aktivite gösteren organik bir bileşiktir.
- 99 -
9.1. Nikotinamid Adenin Dinükleotid (NAD)
Bu koenzim adından da anlaşılacağı gibi nikotinamid ve adenini kapsayan iki mol nükleotidin birleşmesi ile meydana gelmiştir. NAD, birçok dehidrojenazların koenzimini oluşturur.
Nikotinamidli enzimler sitrik asit siklusu dışında daha bir çok oksidoredüksiyon reaksiyonlarını katalize ederler. İndirgenme ve yükseltgenme olayları koenzimin nikotinamid kısmı ile ilgilidir.
NH2
N
N
O
N
N
HO—P—O—CH2
H
O
O
H
H H
OH
OH + H3PO4
NADP 'DE 3. fosforik asit molekülünün
bağlandığı 2.C atomu
O
C—NH2
H
N
HO—P—O—CH2
H
O
O
H
C—NH2
H
H
H
H
O
C—NH2
O
H
H
OH
H H
OH
H
+
N
R
+
Oksitlenmiş NAD
N
H
R
İndirgenmiş NADH
9.2. Nikotinamid Adenin Dinükleotid Fosfat (NADP)
Bu koenzim de dehidrojenazlar sınıfına dahil olup, tıpkı NAD gibi görev yapar. Yapı olarak tek
farkı bir fosforik asit molekülünün fazla olmasıdır. Birçok substratın katalizi için NAD yanında
NADP'a da gereksinim vardır. Özellikle indirgenmiş NADP (NADPH), pentoz fosfat yolu üzerinde meydana gelmekte ve yağ asitlerinin oluşumu sırasında gereksinim duyulan indirgenme reaksiyonları için kullanılmaktadır.
- 100 -
9.3. Flavin Adenin Dinükleotid (FAD)
Flavin adenin dinükleotid, yapı yönünden nikotinamid adenin dinükleotide benzer, aradaki fark
nikotinamid yerine flavin vardır. Ayrıca flavine bağlı şeker bir riboz değil, ribozun alkolü olan ribitoldür. Dehidrojenazlı enzimlerin kofaktörü olarak sitrik asit siklusunda ve solunum zincirinde
görev yapar.
O
H H H
CH2 — C—C — C— CH2— O — P—O
H H H
N
NH2
OH
N
H3C
C=O
H3C
NH
N
N
CH
O=P—OH
N
O
C
CH2
O
H
N
N
O
H
H H
OH
OH
9.4. Koenzim-A (Co-A)
Yapısında, adenin, riboz-3-fosfat, ayrıca iki mol fosforik asit, pantotenik asit ve b-merkaptoetilamin molekülleri yer alır. Isıya dayanıklıdır. Koenzim-A sitrik asit siklusunda, kolesterolün yapımında, yağ asitlerinin sentezinde ve daha birçok biokimyasal reaksiyon sırasında "açil" grupları taşıyıcısı olarak görev yapar.
NH2
Adenin
N
N
CH
O
O
CH3
O
O
N
HS—CH2—CH2NH C CH2CH2NH C HOH C CH2—O—P—O—P—O— CH2
O
CH3
OH
OH
Pantotenik asit
H
H
H H
O
OH
HO—P—OH
Koenzim A (Co A)
Riboz 3 - fosfat
O
- 101 -
N
Özet
Enzimler metabolizma reaksiyonlarını hızlandıran protein yapısında biyolojik katalizörlerdir.
Enzimlerin kimyasal katalizörlerden en önemli farkı ölgül olmalarıdır.
Enzimlerin bazıları basit proteinlerdir. Bunların katalitik etki gösterebilmesi için proteinden başka metal iyonuna, bazılarının protein olmayan organik bir bileşiğe bazılarının ise her ikisine de
ihtiyacı vardır.
Enzimler, oksidoredüktozlar, transferazlar, hidrolazlar, liyazlar, izomerazlar ve ligazlar olmak
üzere 6 büyük sınıfta toplanır.
Enzim faaliyetinin azalmasına yol açan bileşiklere inhibitörler denir. Eğer inhibitör madde
substratın enzime bağlandığı bölgeye bağlanarak inhibisyon yapıyorsa buna kompetetif (yarışmalı) inhibisyon denir. İnhibitör, aktif merkezin dışında bir noktadan enzime bağlanarak inhibisyon yapıyorsa, nonkompetetif inhibisyon, eğer inhibitör enzim substrat kopmpleksine bağlanarak inhibisyona neden oluyorsa buna unkompetetif inhibisyon denir.
Enzimle kataliz edilen reaksiyonların hızı üzerine enzim ve substrat konsantrasyonlarının,
temperatürün, ortamın pH'sının, zamanın, reaksiyon ürünlerinin, hormonların ve ışık vs. gibi fiziksel etkenlerin rolü vardır.
Serumda enzimlerin düzeyinin belirlenmesi klinik teşhiste çok önemlidir. SGOT, SGPT, Amilaz, Alkalen fosfataz, GGT, LDH, CPK, 5' Nükleotidaç önemli serum enzimleridir. Bu enzimler
nekroz ve doku harabiyeti olduğunda extrasellüler sıvıya geçerler.
Değerlendirme Soruları
1.
Metabolizma reaksiyonlarını hızlandıran biyolojik katalizörlere ............... denir.
A) Hormon
B) Vitamin
C) Enzim
D) Koenzim
E) Hiçbiri
- 102 -
2.
Enzimlerin protein kısmına ne denir?
A) Apoenzim
B) Haloenzim
C) Koenzim
D) Kofaktör
E) Aminoasit
3.
Protein yapıları farklı, fakat katalizledikleri kimyasal reaksiyon aynı olan enzimlere
............... denir.
A) Apoenzim
B) İzoenzim
C) Koenzim
D) Kofaktör
E) Haloenzim
4.
Yükseltgenme, indirgenme reaksiyonlarını katalizleyen enzimlere ne denir?
A) Transferazlar
B) Hidrolazlar
C) İzomerazlar
D) Oksido-redüktazlar
E) Liyazlar
5.
Enzim aktivitesi aşağıdaki birimlerden hangisi ile ölçülür?
A) µg.
B) mg.
C) µ.mol
D) m.mol
E) Ünite
6.
Aşağıdakilerden hangisi enzim reaksiyon hızını etkilemez?
A) Enzim konsantrasyonu
B) Substrat konsantrasyonu
C) Isı
D) pH
E) Hiçbiri
- 103 -
7.
Kimyasal olarak enzimin substratına çok benzeyen bir madde aktif merkeze bağlanarak, enzimin kendi substratına bağlanmasını önlerse bu çeşit inhibisyona ne denir?
A) Allosterik
B) Feed-back
C) Kompetetif
D) Nonkompetetif
E) Unkompetetif
8.
Aşağıdakilerden hangisi yanlıştır?
A) Serum amilaz düzeyi pankreas bozukluklarında artar.
B) SGOT enzimi glutamik asitten bir amino grubunu oksal asetik asite transfer eder.
C) LDH enziminin 5 izoenzimi vardır.
D) Prostat kanserinin en önemli serum enzimi alkalen fosfatazdır.
E) SGPT enzimi, karaciğer doku harabiyetlerinde serumda düzeyi artar.
Yararlanılan ve Başvurulabilecek Kaynaklar
LEHNİNGER, Albert L. Biochemistry, New York, Worth Publishers, Inc., 1988.
GÖZÜKARA, Engin M. Biyokimya, Ankara, Ofset Pepianat Ltd. Şti., 1990.
PAMELA C. Champe. "Lippincott's IIIustrated Reviews. Biochemistry".
J.B. Lippincott Company, Philadelphia, 1987.
ARAS, Kazım ve Gülseren Erşen. Klinik Biokimya, Ankara, Hacettepe Taş Kitapçılık Ltd.,
1988.
- 104 -